Durante más de seis décadas, los libros de texto describieron al colágeno como una estructura rígida y alargada. Sin embargo, una investigación del Centro de Regulación Genómica (CRG) de Barcelona acaba de desafiar esa idea al demostrar que, dentro de las células vivas, esta proteína adopta una forma completamente diferente y es la de pequeñas gotas líquidas.

El trabajo, publicado en la revista científica Journal of Cell Biology, ofrece la primera observación directa de cómo se organiza naturalmente el colágeno en el interior celular. Se trata de una proteína fundamental para el organismo, ya que constituye aproximadamente un tercio de toda la masa proteica del cuerpo y cumple un papel clave en la estructura de la piel, los huesos, los tendones y diversos órganos.

“Dentro de la célula, las moléculas de colágeno no son rígidas, como se había asumido. En realidad, son muy maleables y adoptan una forma de condensado líquido, muy parecido a una gota de aceite suspendida en agua”, explicó Vivek Malhotra, investigador del CRG y autor principal del estudio.

Los científicos creen que este estado líquido cumple una función protectora. Una vez que sale de la célula, el colágeno se organiza en fibras resistentes que brindan soporte a los tejidos. Si ese proceso ocurriera de manera prematura en el interior celular, podría resultar letal para la propia célula. Según los investigadores, mantener al colágeno en forma líquida evita que se formen fibras donde no deben hacerlo.

El descubrimiento también ayuda a resolver un viejo interrogante de la biología, y es cómo logra salir de la célula una molécula tan grande. El colágeno se produce en el retículo endoplásmico y, una vez maduro, puede alcanzar dimensiones mucho mayores que las de las vesículas que habitualmente transportan proteínas. Frente a esta aparente contradicción, el equipo propone una nueva explicación denominada “extrusión líquida”.

De acuerdo con esta hipótesis, el colágeno se desplazaría como un fluido desde su lugar de síntesis hacia los compartimentos encargados de su exportación, aprovechando fuerzas físicas similares a la capilaridad. Las imágenes obtenidas mediante microscopía de alta resolución mostraron que estas gotas se fusionan, se dividen e intercambian material con su entorno, un comportamiento característico de los llamados condensados biomoleculares.

La investigación también redefine el papel de una proteína conocida como TANGO1, considerada esencial para la exportación del colágeno. Los experimentos revelaron que las gotas podían formarse incluso cuando TANGO1 se reducía, aunque perdían eficiencia para alcanzar los puntos de salida de la célula. Esto sugiere que su función estaría más relacionada con actuar como punto de anclaje que como un receptor de transporte convencional.

Los autores destacan que, si futuras investigaciones confirman este modelo, podrían abrirse nuevas estrategias terapéuticas para enfermedades asociadas a una producción excesiva de colágeno, como las fibrosis o ciertos tumores. En estos casos, bloquear la acción de TANGO1 o alterar la estabilidad de los condensados líquidos podría convertirse en una vía para reducir la acumulación de tejido que favorece la progresión de la enfermedad.

Fuente: SINC.